Лактоферрин – перспективы использования и анализ имеющихся результатов

  • Антон Александрович Гудок Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Московский государственный университет пищевых производств», Москва, Россия
  • Алексей Васильевич Дейкин Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт биологии гена Российской академии наук, Москва, Россия http://orcid.org/0000-0001-9960-0863
Ключевые слова: лактоферрин, талактоферрин, рекомбинантный лактоферрин человека, клинические испытания

Аннотация

Лактоферрин – многофункциональный белок, обладающий широким набором биологических свойств. Исследователи со всего мира пытаются найти ему применение в области лечения и профилактики различных заболеваний. В данной статье рассмотрены способы получения рекомбинантного лактоферрина человека из различных источников, его эффективность в клинических исследованиях, сравнение с лактоферрином КРС, а также его дальнейшие перспективы на рынке.

Литература

Ward PP, Zhou X, Conneely OM. Cooperative interactions between the amino- and carboxyl-terminal lobes contribute to the unique iron-binding stability of lactoferrin. J Biol Chem. 1996 May 31;271(22):12790–4.

Levay PF, Viljoen M. Lactoferrin: a general review. Haematologica. 1995. 80(3):252–267.

Weinberg ED. The therapeutic potential of lactoferrin. Expert Opin Investig Drugs. 2003 May;12(5):841–51.

Baker E, Baker H. A structural framework for understanding the multifunctional character of lactoferrin. Biochimie. 2009 Jan;91(1):3–10.

Conesa C, Rota MC, Pérez M-D, Calvo M, Sánchez L. Antimicrobial activity of recombinant human lactoferrin from Aspergillus awamori, human milk lactoferrin and their hydrolysates. Eur Food Res Technol. 2008 Dec;228(2):205–11.

Swarts JC, Swarts PJ, Baker EN, Baker HM. Spectroscopic studies on metal complexes of Aspergillus awamori-derived recombinant human lactoferrin. Inorganica Chim Acta. 2000 Feb;298(2):187–94.

Liang Q, Richardson T. Expression and characterization of human lactoferrin in yeast Saccharomyces cerevisiae. J Agric Food Chem. 1993 Oct;41(10):1800–7.

Salmon V, Legrand D, Slomianny MC, el Yazidi I, Spik G, Gruber V, et al. Production of human lactoferrin in transgenic tobacco plants. Protein Expr Purif. 1998 Jun;13(1):127–35.

Chong DK, Langridge WH. Expression of full-length bioactive antimicrobial human lactoferrin in potato plants. Transgenic Res. 2000 Feb;9(1):71–8.

Suzuki YA, Kelleher SL, Yalda D, Wu L, Huang J, Huang N, et al. Expression, characterization, and biologic activity of recombinant human lactoferrin in rice. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2003 Feb;36(2):190–9.

van Berkel PHC, Welling MM, Geerts M, van Veen HA, Ravensbergen B, Salaheddine M, et al. Large scale production of recombinant human lactoferrin in the milk of transgenic cows. Nat Biotechnol. 2002 May;20(5):484–7.

Goldman IL, Georgieva SG, Gurskiy YG, Krasnov AN, Deykin AV, Popov AN, et al. Production of human lactoferrin in animal milk. Biochem Cell Biol Biochim Biol Cell. 2012 Jun;90(3):513–9.

Народицкий Борис Савельевич (RU), Шмаров Максим Михайлович (RU), Логунов Денис Юрьевич (RU), Тутыхина Ирина Леонидовна (RU), Токарская Елизавета Александровна (RU), Чиссов Валерий Иванович (RU), Якубовская Раиса Ивановна (RU), Немцова Елена Романовна (RU), Безбородова Ольга Алексеевна (RU). Способ получения рекомбинантного лактоферрина человека. 2340674.

Yakuwa K, Otsuki K, Nakayama K, Hasegawa A, Sawada M, Mitsukawa K, Chiba H, Nagatsuka M, Okai T. Recombinant human lactoferrin has a potential to suppresses uterine cervical ripening in preterm delivery in animal model. Arch Gynecol Obstet. 2007 May;275(5):331-4. Epub 2006 Oct 10

Nakayama K, Otsuki K, Yakuwa K, Hasegawa A, Sawada M, Mitsukawa K, et al. Recombinant human lactoferrin inhibits matrix metalloproteinase (MMP-2, MMP-3, and MMP-9) activity in a rabbit preterm delivery model. J Obstet Gynaecol Res [Internet]. 2008 Oct [cited 2017 Feb 1]; Available from: http://doi.wiley.com/10.1111/j.1447-0756.2008.00827.x

Houdebine L-M. Production of pharmaceutical proteins by transgenic animals Comparative Immunology, Microbiology and Infectious Diseases, Volume 32, Issue 2, Pages 107-121

Cooper CA, Maga EA, Murray JD. Production of human lactoferrin and lysozyme in the milk of transgenic dairy animals: past, present, and future. Transgenic Res. 2015 Aug;24(4):605-14. doi: 10.1007/s11248-015-9885-5. Epub 2015 Jun 10.

AGENNIX INCORPORATED. LACTOFERRIN IN THE TREATMENT OF MALIGNANT NEOPLASMS AND OTHER HYPERROLIFERATIVE DISEASES. 3448/DELNP/2004.

Ramalingam S, Crawford J, Chang A, Manegold C, Perez-Soler R, Douillard J-Y, et al. Talactoferrin alfa versus placebo in patients with refractory advanced non-small-cell lung cancer (FORTIS-M trial). Ann Oncol. 2013 Nov 1;24(11):2875–80.

Andersen JH. Technology evaluation: rh lactoferrin, Agennix. Curr Opin Mol Ther. 2004 Jun;6(3):344–9.

Vincent J-L, Marshall JC, Dellinger RP, Simonson SG, Guntupalli K, Levy MM, et al. Talactoferrin in Severe Sepsis: Results From the Phase II/III Oral tAlactoferrin in Severe sepsIS Trial. Crit Care Med. 2015 Sep;43(9):1832–8.

Manzoni P. Bovine Lactoferrin Supplementation for Prevention of Late-Onset Sepsis in Very Low-Birth-Weight NeonatesA Randomized Trial JAMA. 2009 Oct 7;302(13):1421.

Faix RG. Bovine lactoferrin appears to decrease the incidence of sepsis in very low–birth weight infants. J Pediatr. 2010 May;156(5):856.

Carlson ES, Tkac I, Magid R, O’Connor MB, Andrews NC, Schallert T, et al. Iron Is Essential for Neuron Development and Memory Function in Mouse Hippocampus. J Nutr. 2009 Feb 18;139(4):672–9.

Peirano PD, Algarín CR, Chamorro R, Reyes S, Garrido MI, Duran S, et al. Sleep and Neurofunctions Throughout Child Development: Lasting Effects of Early Iron Deficiency: J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2009 Mar;48(Suppl 1):S8–15.

Ochoa TJ, Chea-Woo E, Baiocchi N, Pecho I, Campos M, Prada A, et al. Randomized Double-Blind Controlled Trial of Bovine Lactoferrin for Prevention of Diarrhea in Children. J Pediatr. 2013 Feb;162(2):349–56.

Pammi M, Abrams SA. Oral lactoferrin for the prevention of sepsis and necrotizing enterocolitis in preterm infants. In: The Cochrane Collaboration, editor. Cochrane Database of Systematic Reviews [Internet]. Chichester, UK: John Wiley & Sons, Ltd; 2015 [cited 2017 Feb 1]. Available from: http://doi.wiley.com/10.1002/14651858.CD007137.pub4

ClinicalTrials.gov A service of the U.S. National Institutes of Health [Internet]. Available from: https://clinicaltrials.gov/ct2/results?term=lactoferrin

Goldman I, Deikin A, Sadchikova E. Human lactoferrin can be alternative to antibiotics / // Proceedings of the World medical conference. – 2010. – Р. 27-38. World medical conference. 2010.

Bindels JG, Goedhart AC, Visser HKA, editors. Recent Developments in Infant Nutrition [Internet]. Dordrecht: Springer Netherlands; 1996 [cited 2017 Feb 2]. Available from: http://link.springer.com/10.1007/978-94-009-1790-3

Молоко и молочные продукты. Методы определения пастеризации. ГОСТ 3623-2015 Jul 1, 2016.

Инструкция по техническому контролю на предприятиях молочной промышленности. М.: Госагропром СССР, 1988. — 114 с.

SáNchez L, Peiró JM, Castillo H, PéRez MD, Ena JM, Calvo M. Kinetic Parameters for Denaturation of Bovine Milk Lactoferrin. J Food Sci. 1992 Jul;57(4):873–9.

Mata L, Sánchez L, Headon DR, Calvo M. Thermal Denaturation of Human Lactoferrin and Its Effect on the Ability To Bind Iron. J Agric Food Chem. 1998 Oct;46(10):3964–70.

Schwerin M, Solinas Toldo S, Eggen A, Brunner R, Seyfert HM, Fries R. The bovine lactoferrin gene (LTF) maps to chromosome 22 and syntenic group U12. Mamm Genome Off J Int Mamm Genome Soc. 1994 Aug;5(8):486–9.

Bruckmaier RM. Gene expression of factors related to the immune reaction in response to intramammary Escherichia coli lipopolysaccharide challenge. J Dairy Res. 2005;72 Spec No:120–4.

Sharma N, Kang TY, Lee S-J, Kim JN, Hur CH, Ha JC, et al. Status of bovine mastitis and associated risk factors in subtropical Jeju Island, South Korea. Trop Anim Health Prod. 2013 Nov;45(8):1829–32.

Molenaar AJ, Kuys YM, Davis SR, Wilkins RJ, Mead PE, Tweedie JW. Elevation of Lactoferrin Gene Expression in Developing, Ductal, Resting, and Regressing Parenchymal Epithelium of the Ruminant Mammary Gland. J Dairy Sci. 1996 Jul;79(7):1198–208.

Chopra A, Gupta ID, Verma A, Chakravarty AK, Vohra V. Lactoferrin gene promoter variants and their association with clinical and subclinical mastitis in indigenous and crossbred cattle. Pol J Vet Sci [Internet]. 2015 Jan 1 [cited 2017 Feb 1];18(3). Available from: http://www.degruyter.com/view/j/pjvs.2015.18.issue-3/pjvs-2015-0061/pjvs-2015-0061.xml

Cooper CA, Maga EA, Murray JD. Consumption of transgenic milk containing the antimicrobials lactoferrin and lysozyme separately and in conjunction by 6-week-old pigs improves intestinal and systemic health. J Dairy Res. 2014 Feb;81(1):30–7.

Зобкова ЗС, Мишина АВ, Шехватова ГВ, Смолянинов ВВ. Способ получения лактоферрина из молочного сырья. RU 2390253.

Патент RU 2553515 - Способ разделения лактоферринов человека и козы с помощью дифференциальной иммуноаффинной хроматографии с использованием однодоменных мини-антител.

Патент RU 2554742 - Технология опытного выделения лактоферрина человека.

Kawakami H, Shinmoto H, Dosako S, Ahiko K. Method for separating bovine lactoferrin from cow’s milk and purifying same. US 4668771 A.

Гурский ЯГ, Гольдман ИЛ, Садчикова ЕР, Смолянинов ВВ, Шехватова ГВ. Технология опытного выделения лактоферрина человека. RU 2 554 742.

Гудок А.А., Дейкин А.В. Лактоферрин - перспективы использования в пищевой, фармацевтической и сельскохозяйственной промышленностях. Сборник научных трудов Всероссийского научно-исследовательского института овцеводства и козоводства. 2016. Т. 1. № 9. С. 421-424.

Зиновьева Н.А., Волкова Н.А., Багиров В.А., Брем Г. Трансгенные сельскохозяйственные животные: современное состояние исследований и перспективы. Экологическая генетика. 2015. Т. XIII. № 2. С. 58-76.

Goldman I.L., Georgieva S.G., Gurskiy Ya.G., Krasnov A.N., Privezentseva M.E., Tillib S.V., Deikin A.V., Sadchikova E.R. New opportunities of using transgenic milk animals for pharmaceutical human protein production. Transgenic Research. 2012. Т. 21. № 4. С. 923.

Дейкин А.В., Кирикович Ю.К., Коваленко Д.В. Геномное редактирование как перспективный подход к созданию генно-инженерных сельскохозяйственных животных. Сборник научных трудов Всероссийского научно-исследовательского института овцеводства и козоводства. 2016. Т. 1. № 9. С. 424-426.

Maksimenko OG, Deykin AV, Khodarovich YM, Georgiev PG. Use of transgenic animals in biotechnology: prospects and problems. Acta Naturae. 2013 Jan;5(1):33–46.

Ward PP, Zhou X, Conneely OM. Cooperative interactions between the amino- and carboxyl-terminal lobes contribute to the unique iron-binding stability of lactoferrin. J Biol Chem. 1996 May 31;271(22):12790–4.

Опубликован
2017-02-11
Раздел
Статьи